1. Home
  2. Liv och hälsa
  3. Hälsa
  4. Mat
  5. Mor och barn
  6. Stil
  7. Sjukdom
  8. Cancer
  9. Family Health
  10. Tandhälsa
  11. biter Stings
  12. Mental hälsa
  13. Folkhälsa säkerhet
  14. alternativ medicin
| | Liv och hälsa | Hälsa |

Struktur för Trypsin

Trypsin är ett enzym vars funktion är att degradera dietary proteinmolekyler i deras beståndsdelar peptider och aminosyror. Det är ofta kallad proteinas (en proteolytiska enzym). Matsmältningssystemet, som helhet, fungerar med hjälp av tre primära proteinaser som inkluderar trypsin, pepsin, och chymotrypsin. Alla tre proteinases arbeta tillsammans för att bryta ner proteiner.
Molecule
Fakta

Matsmältningen börjar i magen och fortsätter in i tunntarmen, där trypsin hittas. Tunntarmen har ett pH av ca 8, vilket innebär att det är något basiskt, perfekt för maximal enzymaktivitet. Vid 5 grader Celsius, är trypsin (som ett torrt pulver) stabil under många år.
Introduktion

Trypsin produceras av bukspottkörteln och det är mycket liknande struktur, kemisk sammansättning, och i verkningsmekanism kymotrypsin, den primära bukspottkörtel proteinaset. I synnerhet, båda enzymerna innehåller rester av histidin (en essentiell aminosyra) och serin en (organisk förening), i enzymernas aktiva säten.
Struktur

Trypsin bildas genom klyvning (eller kommande tillsammans) av inaktiv prekursor trypsinogen (pankreas enzym), enligt "Enzymer för molekylärbiologi" av Michael M. Burrell. Den aktiveras av en begränsad proteolytisk klyvning vid en enda peptidbindning och processen katalyseras av ett flertal enzymer inklusive mögel proteaser, enterokinas och trypsin själv. Dessutom är trypsin aktiv endast mot peptiden proteinmolekyl obligationer som har karboxylgrupper donerats av aminosyrorna arginin och lysin.
Specifikation

Av alla proteolytiska enzymer, trypsin är mest restriktiva i termer av antalet av de kemiska bindningar som den går sönder. I synnerhet är dess proteasaktivitet begränsad till de positivt laddade sidokedjorna av lysin och arginin. Vidare kan enligt Burrell, har trypsin också förmågan att hydrolysera ester-och amidbindningar, av de syntetiska derivat av lysin och arginin.
Överväganden

På 1970-talet, trypsin isolerades från en mängd olika källor, inklusive älg, val, elefanten förseglar, svin, människor, och pigghaj. Det har förmågan att uppvisa både esteras (ett enzym som klyver estrar till en syra och en acohol) och amidas (ett enzym som katalyserar kemiska reaktioner) aktiviteter. Trypsin hämmas av en mängd olika fosfororganiska föreningar som inkluderar naturlig trypsininhibitor (som finns i pankreas) och diisopropylfluorofosfat. Andra hämmare inkluderar lima bönor, äggvita och sojabönor. Silverjon är också en trypsininhibitor. Å andra sidan, är trypsinaktiveringsförfarandet stimuleras genom användning av lantanidjoner.

SHARE

Upphovsrätt © Liv och hälsa