Vad är hemoglobinets molekylära sammansättning i röda blodkroppar?

Hemoglobin, den syrebärande molekylen i röda blodkroppar, är ett komplext globulärt protein med fyra polypeptidkedjor (globinkedjor) och fyra hemgrupper. Varje polypeptidkedja är vikt till en kompakt, nästan sfärisk struktur som kallas globin.

Haem: Hemgruppen är en porfyrinring med en järnjon (Fe2+) i mitten. Porfyrinringen består av fyra pyrrolringar förbundna med metinbroar. Järnjonen är bunden till porfyrinringen av fyra kväveatomer från pyrrolringarna.

Globinkedjor: Hemoglobinets fyra globinkedjor heter alfa, beta, gamma och delta. Hos vuxna består hemoglobin A, den vanligaste formen av hemoglobin, av två alfa-kedjor och två beta-kedjor. Andra typer av hemoglobin, såsom hemoglobin A2 och hemoglobin F, har olika kombinationer av globinkedjor.

De fyra polypeptidkedjorna av hemoglobin är arrangerade i en tetramerisk struktur, med de fyra hemgrupperna placerade i klyftor mellan globinkedjorna. Hemgrupperna är bundna till globinkedjorna genom hydrofoba interaktioner och vätebindningar.

Syrgasbindning: Hemoglobin binder syremolekyler reversibelt till järnjonerna i sina hemgrupper. När syrekoncentrationen är hög binder hemoglobin syremolekyler och blir syresatt. När syrekoncentrationen är låg frisätter hemoglobin syremolekyler och blir deoxygenerad.

Bindningen av syre till hemoglobin är samverkande, vilket innebär att bindningen av en syremolekyl till hemoglobin ökar affiniteten för de andra hemglobinerna för syre. Denna kooperativitet beror på de konformationsförändringar som sker i hemoglobinmolekylen när den binder syre.

Den samverkande bindningen av syre till hemoglobin gör att röda blodkroppar kan transportera stora mängder syre effektivt. Hemoglobin kan binda och frigöra syremolekyler som svar på förändringar i syrekoncentrationen i vävnader, vilket säkerställer att vävnader får en konstant tillförsel av syre.