Vilken funktion har hem i hemoglobin?

Hemgruppen är en väsentlig komponent i proteinet hemoglobin, som ansvarar för transport av syre i blodomloppet. Hemgruppens struktur är en porfyrinring med en järnjon i mitten. Järnjonen är bunden till porfyrinringen med fyra kväveatomer och är vidare koordinerad till en femte ligand, typiskt en vattenmolekyl. Det sjätte koordinationsstället på järnjonen är tillgängligt för bindning till en syremolekyl.

När en syremolekyl binder till järnjonen i hemoglobin ändrar järnjonen sitt oxidationstillstånd från Fe(II) till Fe(III). Denna förändring i oxidationstillståndet gör att hemgruppen blir mer elektronrik, vilket leder till starkare interaktioner mellan hemgruppen och hemoglobinets proteinstruktur. Bindningen av syre till hemoglobin inducerar också konformationsförändringar i proteinet, vilket underlättar den kooperativa bindningen av ytterligare syremolekyler till hemoglobin.

Den samverkande bindningen av syremolekyler till hemoglobin är avgörande för effektiv transport av syre i blodomloppet. Vid det låga partialtrycket av syre som finns i lungorna binder hemoglobin till syremolekyler och blir mättat med syre. När hemoglobin når vävnader där partialtrycket av syre är lägre, dissocierar syremolekylerna från hemoglobin och släpps ut i vävnaden. Den samverkande bindningen av syremolekyler till hemoglobin säkerställer att syre effektivt laddas på hemoglobin i lungorna och lossas i vävnaderna, där det behövs för cellandning.