Vilka är komponenterna i hemoglobin?

Globin: Hemoglobin består av fyra polypeptidsubenheter som kallas globiner. Dessa subenheter är arrangerade i en tetramer struktur, med två alfa- och två beta-globinkedjor. Varje globinkedja är uppbyggd av en linjär sekvens av aminosyror som viker sig till en specifik tredimensionell struktur.

Hem: Varje globinsubenhet binder till en hemgrupp. Heme är en järnhaltig porfyrinmolekyl. Järnjonen i hem är bunden till fyra kväveatomer i porfyrinringen och till en femte kväveatom i en histidinrest från globinkedjan. Järnjonens sjätte koordinationsposition är tillgänglig för att binda syremolekyler.

Syrgasbindning: Syremolekyler binder till järnjonerna i hemgrupperna i hemoglobin. Varje hemoglobinmolekyl kan binda upp till fyra syremolekyler, en till var och en av dess fyra hemgrupper. Bindningen av syre till hemoglobin är en kooperativ process, vilket innebär att bindningen av syre till en hemgrupp ökar affiniteten för de andra hemgrupperna för syre. Denna samverkande bindning tillåter hemoglobin att binda och frigöra syre effektivt som svar på förändringar i syrekoncentrationen i kroppen.

Allosterisk reglering: Bindningen av syre till hemoglobin regleras av allosteriska effektorer. Allosteriska effektorer är molekyler som binder till hemoglobin och ändrar dess affinitet för syre. Den viktigaste allosteriska effektorn är koldioxid. Koldioxid binder till hemoglobin och minskar dess affinitet för syre. Det är därför frisättningen av syre från hemoglobin ökar i vävnader där koldioxidnivåerna är höga, såsom i andningsvävnader.

Andra allosteriska effektorer av hemoglobin inkluderar vätejoner (H+), kloridjoner (Cl-) och vissa organiska fosfater, såsom 2,3-bisfosfoglycerat (BPG). Dessa allosteriska effektorer kan binda till hemoglobin och antingen öka eller minska dess affinitet för syre, beroende på den specifika effektorn.