Vilka är de två typerna av vikning?

Vikning av en polypeptid kan ske på två sätt. Den första typen av vikning, känd som sekundär strukturbildning , involverar bildandet av regelbundna strukturella element såsom alfa-helixer och beta-ark. Den andra typen av vikning, känd som bildning av tertiär struktur involverar ytterligare veckning av polypeptidkedjan till en specifik tredimensionell struktur.

Sekundär strukturbildning drivs av vätebindningsinteraktioner och andra icke-kovalenta interaktioner mellan aminosyrorna i polypeptidkedjan. De vanligaste sekundära strukturella elementen är alfa-helixer och beta-ark. I en alfa-helix vrids polypeptidkedjan till en spiralformad konformation, medan i ett beta-ark är polypeptidkedjan arrangerad i ett veckat ark.

Tertiär strukturbildning drivs av en kombination av hydrofoba interaktioner, hydrofila interaktioner, vätebindning och elektrostatiska interaktioner mellan aminosyrorna i polypeptidkedjan. Tertiär strukturbildning resulterar i bildandet av en specifik tredimensionell struktur som är unik för varje protein. Den tertiära strukturen av ett protein bestämmer dess biologiska funktion.

Vikning av proteiner är en komplex process som fortfarande inte är helt klarlagd. Det är dock känt att veckningen av proteiner är avgörande för deras funktion.